纖維蛋白原降解產物（FDP）單克隆 標記抗體

生物界存在蛋白質的種類估計在 1010～1012 數(shù)量級。造成種類如此眾多 的原因主要是 20 種參與蛋白質組成的氨基酸在肽鏈中排列順序不同引起 的。蛋白質的這種順序異構現(xiàn)象是蛋白質功能多樣性和種屬特異性的結構基 礎。從外形上講，可將蛋白質分為球狀蛋白質和纖維狀蛋白質兩大類。球狀 蛋白質溶解度較好，能結晶；纖維狀蛋白質又可分為可溶性和不溶性兩類。 不溶性纖維蛋白質在體內主要作為結構成分存在。每一種天然的蛋白質都有 自己*的空間結構，這種空間結構通常稱為蛋白質的構象。

為了表示蛋白質結構的不同組織層次，習慣采用下列專門術語：一級結 構是指多肽鏈的氨基酸排列順序；二級結構是指多肽鏈主鏈借助氫鍵排列成 有規(guī)律的周期性構象，主要有α-螺旋、β-折疊和β-轉角三種基本形式，氨 基酸側鏈不參與二級結構，但對其穩(wěn)定性有影響；三級結構是指多肽鏈借助 各種次級鍵（非共價鍵）盤曲折疊成具有特定走向的緊密構象；四級結構是

指寡聚蛋白質中各亞基（亞單位）的空間關系，亞基通常由一條多肽鏈或以 共價鍵（如二硫鍵）連在一起的幾條多肽鏈組成。

蛋白質的一級結構是由共價鍵聯(lián)結的，因此比較穩(wěn)定。然而，維持蛋白 質空間構象的作用力主要是一些弱相互作用或稱為次級鍵（非共價鍵），包 括氫鍵、范德華力、疏水相互作用和離子鍵。這些弱相互作用也是維持核酸 構象、生物膜結構的作用力，因此被稱為是“維持生命系統(tǒng)結構的作用力"。 天然蛋白質的構象取決于上述作用的綜合結果。圖 1-9 表示卵溶菌酶的三級 結構。從圖中可以看到多肽主鏈的α-螺旋、β-折疊和β-轉角，相鄰二級結 構（β-折疊）形成的組合體，在此基礎上多肽鏈折疊成近乎球狀的緊密構象。

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